整联蛋白(integrin)是一类普遍存在于脊椎动物细胞表面，依赖于Ca2+或Mg2+的异亲型细胞黏附分子，介导细胞与细胞外基质之间以及细胞和细胞之间的相互识别和黏附，具有联系细胞外部作用因素与细胞内部结构（细胞骨架）的功能。
1、整联蛋白的分子特点
由α和β两个亚基 非共价 组成的异二聚体，两亚基均为穿膜蛋白。
整联蛋白同细胞外基质中粘着蛋白的识别与结合分为两种类型：
一类是同RGD区域结合，另一类则不需要RGD区域。
整联蛋白α和β亚基均由胞外区、跨膜区、胞内区三个部分组成。
由α和β亚基胞外区组成的球状头部区是整联蛋白分子与配体结合部位；
胞内区很短，只含有30～50个氨基酸，可通过胞内的一些连接蛋白（踝蛋白、α-辅肌动蛋白、细丝蛋白、纽蛋白等）与细胞内的肌动蛋白丝等细胞骨架成分相互作用。
整联蛋白的胞外区可以通过自身结构域与纤连蛋白、层粘连蛋白、胶原等含有Arg-Gly-Asp(RGD)三肽序列的细胞外基质成分结合, 从而介导细胞与细胞外基质的黏着。典型结构有黏着斑和半桥粒。
【整联蛋白与RGD序列的识别与结合需要二价阳离子Mg2+和Ca2+，以维持整联蛋白同配体结合的正确构型】
不同细胞表达的整联蛋白在组成上不尽相同；此外，不仅同一种整联蛋白可以与一种以上的不同配体相结合；而且，同一种配体也可以与多种不同的整联蛋白相结合。
2、整联蛋白的功能
研究发现整联蛋白往往以无活性的形式存在于细胞表面，当细胞内事件启动胞内信号传递后，激活整联蛋白，使其胞内结构域发生构型改变，继而诱导胞外结构域发生构型变化，从而增强整联蛋白与其他胞外配体的结合能力，最后介导细胞黏着。这种由细胞内信号的启动，通过改变细胞本身的功能状态，将胞内信号由整联蛋白胞内区传递到细胞外，促进整联蛋白与配体结合的方式称为**“由内向外”的信号转导**。一些蛋白，如肌动蛋白结合蛋白和黏着斑激酶(focal adhesion kinase, FAK)等胞内蛋白，能直接与整联蛋白胞内区结合，通过磷酸化或去磷酸化作用调节整联蛋白的活性，影响其功能。“由内向外”的信号转导主要控制细胞黏附力，对于血小板和白细胞介导的黏附反应是非常重要的。
整联蛋白还可作为受体介导信号从细胞外环境向细胞内的转导，这种方式称为**“由外向内”的信号转导**。例如，细胞在体外培养时，大多数正常细胞必需贴附在细胞外基质上才能生长，如果细胞不能贴附在细胞外基质上就会停止分裂直至死亡，这种现象叫做铀定依赖性生长。其原因是因为它们的整联蛋白不能与细胞外基质配体相互作用，致使无法向细胞内传递存活信号。现在知道，这种整联蛋白介导的“由外向内”的信号转导通路依赖细胞内酪氨酸激酶——FAK。整联蛋白与配体结合可使整联蛋白发生簇集，导致FAK自主磷酸化而与Src激酶结合，FAK/Src复合体使多个下游分子磷酸化，活化FAK-MAPK和FAK-PI3K等通路，直接或间接传递信号，调控细胞增殖、黏附与伸展、迁移等多种细胞功能。