血红素辅基（铁原卟啉IX）、一条肽链、三级结构代表
还原态Fe- - 结合氧（谷胱甘肽- - 还原性）
血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红色(很强的着色力)
进化过程中肌红蛋白、血红蛋白以Fe(II)作为氧结合部位，软体和部分节肢动物的血蓝蛋白用Cu(I)结合氧。
153个氨基酸残基形成8个a-螺旋段A、B、C、D、E、F、G、H
螺旋段之间的转折为不规则卷曲
在疏水性裂隙中插入1个血红素，F8和E7的2个His残基夹着血红素
F8的His残基连接在血红素中心的Fe原子上
Kd越小- - 亲和能力越大
Y=1 Mb 被氧完全饱和
Y=0.5 Mb 被氧半饱和（PO2=K）
Mb 生理功能：
储存O2（与O2亲和性高- - 2torr，高度氧和作用），供养（运动，代谢）
nH=1,无协同
nH>1正协同