1，氨基酸（amino acid）：至少有一个碱性氨基和一个酸性羧基连在α-碳上的有机化合物

**2，必需氨基酸（essential amino acid）：**指人（或其它脊椎动物）（Met、Trp、Lys、Val、Ile、Leu、Phe、Thr）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，半必需氨基酸：人体虽能够合成Arg，His，但合成的量通常不能满足正常的需要

**3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：**指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

**4，等电点（pI,isoelectric point）：**使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值，以符号pI 来表示。

**5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：**在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

**6，肽键（peptide bond）:**一个氨基酸的α-羧基与另一个的氨基的α-氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

**7，肽（peptide）:**两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

**8，蛋白质一级结构（primary structure）：**指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，蛋白质二级结构：肽链的主链局部构象（主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠），常见的包括：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。

**3，肽单位（peptide unit）:**又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

**7，α-螺旋（α-heliv）:**蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm

8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。

**9，β-转角（β-turn）：**也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

10，超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构（模体）。

11，**结构域：**三级结构中 ,折叠成多个结构紧密且稳定的区域，各司其职；蛋白质 限制性酶解 后，分解为独立的“结构域”，且其构象、功能保持不变

12，**蛋白质三级结构：**整条肽链，全部氨基酸残基，所有原子的相对空间位置。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的

13，蛋白质四级结构：由相同或不同的称作亚基的亚单位按照一定排布方式缔合而成的蛋白质结构。涉及亚基种类和数目以及各亚基在整个分子中的空间排布，包括亚基间的接触位点（结构互补）和作用力（主要是非共价相互作用）

**9，层析（chromatography）:**按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

**10，离子交换层析（ion-exchange column）**使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱