肽键- 二硫键- （离子键- 氢键- 疏水键- 范德华力）次级键
数量巨大- -次级键维系蛋白质三位结构
范德华力：普遍存在+非常依赖距离
离子键：生理pH下，Asp、 Glu侧链解离成负离子，Lys. Arg、llis离解成正离子。多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的表面，与水分子形成排列有序的水化层，稳定蛋白质的构象；偶尔有少数带相反电荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键。
#疏水内部，极性键少
氢键：本质也是静电作用，稳定二级结构的主要作用力；
大多数蛋白质采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键(如a-螺旋、β-折叠)，同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子表面，与水相互作用。
疏水作用力：蛋白质折叠的主要驱动力- 被迫- 球状蛋白倾向于把疏水残基埋于分子内部
二硫键：在二硫键形成之前，蛋白质分子已形成三级结构，二硫键不指导多肽链的折叠，但可稳定已经形成的三级结构。主要存在于体外蛋白中，在细胞内，由于有高浓度的还原性物质，所以没有二硫键。
多肽链折叠的空间限制
二面角同时为0的构象实际不存在- - 两个相邻肽平面上的酰胺基H原子和羰基O原子的接触距离比其范德华半径之和小，空间位阻大
构象- - - 主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。 Cα上的R基的大小与带电性质影响二面角
拉氏构象图
