**活性中心：**酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位（决定酶的专一性）、催化部位（决定酶所催化反应的性质）

• 频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。
• 不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基的某些基团。
• 需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。

（1）接触残基：结合基团，催化基团。

（2）辅助残基：不与底物接触，辅助酶与底物结合，协助接触残基。

（3）结构残基：维持酶分子三维构象，与酶活性相关，但不在酶活性中心范围内，属于酶活性中心以外的必需残基。

（4）非贡献残基（非必需基团）: 可能在免疫、酶活性调节、运输转移、防止降解等方面起作用。

酶活性部位的特点

（1）活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2% ； （2）酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。 活性中心的空间构象不是刚性的，在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性。（邹承鲁研究酶变性的工作） （3）通过诱导契合酶和底物结合； （4）酶的活性部位是位于酶表面的一个裂隙内，裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合； （5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上。