对酶调节的快慢分为

酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态，

别构酶：具有别构调节作用的酶

别构效应物(allosteric effector) ：凡能使酶分子发生别构作用的物质，通常为小分子代谢物或辅因子。

如因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物(positive effector)或别构激活剂(allosteric activator) ，反之称负效应物(negative effector)或别构抑制剂(allosteric inhibitor) 。

意义：别构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡，研究别构调控有重要的生物学意义。

限速酶（关键酶）：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶。

一般位于代谢途径的起始或分支处；

催化单向不可逆反应；

活性较低，活性最低者又称为限速酶；

是可调节酶。

别构酶的结构特点和性质

• 已知的别构酶都是寡聚酶，通过次级键结合；
• 具有活性中心和调节中心，活性中心和调节中心处在不同的亚基或同一亚基的不同部位上；
• 调节物多为小分子；
• 调节部位多为代谢途径的第一步或交汇点；
• 动力学特点：不遵循米氏方程，动力学曲线是S型或表观双曲线；

别构酶一般是多亚基构成的寡聚酶，一些亚基为催化亚基，另一些亚基为调节亚基。

当调节亚基或调节部位与变构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。

协同效应

当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。

如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。

具有正协同效应的别构酶动力学曲线为S形；

具有负协同效应的别构酶动力学曲线为表观双曲线

可以通过 中间反应物 浓度 的调控，大范围调控反应速率