蛋白质的二级结构：肽链的主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。

a-螺旋（螺旋轴的细小弯曲或结节）

氢键形成：R基位阻（脯氨酸 - -五元环）+带电情况

B-折叠（锯齿状折叠，平行排列）

β-折叠：

• β- 平行：N→C, C→N
• β- 反平行：N→C, C→N, N→C（更稳定，更舒展，二面角更接近180*）

• 在纤维状蛋白质的折叠中，氢键主要是在肽链之间形成。
• 在球状蛋白质中，β折叠既可在不同肽链间形成，也可在同一肽链的不同部分间形成。
• 氨基酸残基侧链：上下交替分布
• 短——仅5~8个aa残基

B-转角

• β转角的特征: ①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ②主链骨架以180° 返回折叠。 ③第一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H生成氢键。 ④C1α与C4α之间距离小于0.7nm。 ⑤多数由亲水氨基酸残基组成。 ⑥β转角多数在球状蛋白质分子表面，在球状蛋白质中含量十分丰富，占全部残基的1/4。

• 影响转角形成的因素

  ➢Gly和Pro经常出现在这种结构之中; ➢Gly缺少侧链，在转角中能很好地调整其他氨基酸残基的空间阻碍; ➢Pro具有环状结构和固定的ψ角，在一定程度上迫使β转角的形成。

无规卷曲

稳定构象- - 对蛋白质功能执行特别重要 - - 使蛋白质形成在三维空间上每维都具有周期性结构的晶体

二级结构的预测

➢各种残基形成各种二级结构的倾向性是不同的;

➢Glu、Met、Ala和Leu在a螺旋中比在其他二级结构元件中高;

➢Gly（二面角变化范围过大）Pro、Thr、Ile（位阻）Asn、Ser（-OH 竞争）不利于a螺旋的形成;

➢Gly和Pro在β转 角中出现的频率很高;

➢Val、 Ile和芳 香簇氨基酸在折叠片中频率很高; ➢Asp、 Glu和Pro在折叠片中则很低。