蛋白酶和蛋白酶抑制剂工作原理
调控：复制，转录，转录后，翻译，翻译后——五个水平
真核细胞中蛋白质降解的两条途径
<aside> 🧩 不依赖ATP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
溶酶体途径（lysosomal mechanism）
溶酶体是单层膜被细胞器，pH=5，约含50种水解酶，包括不同种蛋白酶 溶酶体降解蛋白无选择性
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<aside> 🧩 依赖ATP和泛肽的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛肽是一种8.5KD的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
泛肽，别称泛素，由泛肽激活酶、转移酶、连接酶组成。可标记被选定降解的蛋白质，泛肽化蛋白质随后被依赖ATP的蛋白质完全降解。由76个高度保守的氨基酸组成，以末端- COOH基团和靶蛋白lysine的ε -NH2基团连接。
泛素具有7个赖氨酸残基（K6，K11，K27，K29，K33，K48，K63）和一个甲硫氨酸残基（M1）。泛素之间主要通过赖氨酸残基和甲硫氨酸残基进行各种连接
[ ] 泛素途径- - - -包括两步：
（1）泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活； （2）蛋白酶体对泛素化蛋白进行降解